Preis für Biochemie der Knoop-Stiftung geht an zwei Nachwuchs­wissenschaftler der Universität Tübingen

Die Elisabeth und Franz Knoop-Stiftung hat den Preis für Biochemie an der Universität Tübingen zusammen mit dem IFIB ins Leben gerufen. Der im zweijährigen Turnus vergebene Preis wird an Nachwuchswissenschaftler und Nachwuchswissenschaftlerinnen als Anerkennung für herausragende biochemische Arbeiten – vorzugsweise im Bereich der humanmedizinisch-orientierten Biochemie – verliehen.
 

 
Dr. Layla Drwesh, Jahrgang 1993, hat 2022 ihre Promotion zum Thema "Biogenese mitochondrialer signalverankerter Proteine" an der Universität Tübingen abgeschlossen und ist seitdem am Hertie-Institut für klinische Hirnforschung verankert. Ihr aktueller Forschungsschwerpunkt ist die Untersuchung der Beteiligung des mitochondrialen Außenmembranproteins Miro1 an der Pathobiologie der Parkinson-Krankheit (PD) unter Verwendung von Fibroblasten-Zelllinien von PD-Patienten. In der Erläuterung für die Preisvergabe heißt es unter anderem: "Mitochondrien sind komplexe Strukturen in der Zelle, welche die biologische Energie produzieren, die für die vielen verschiedenen Funktionen einer Zelle nötig sind. Die äußere Hülle der Mitochondrien ist mit zahlreichen Proteinen bestückt, welche die Einfuhr und den Export von Substraten regulieren. Dr. Drwesh hat sich insbesondere mit Proteinen beschäftigt, die einen Signal-Anker am Anfang ihrer Aminosäure-Ketten besitzen. Dieser Signal-Anker leitet die Proteine zur äußeren Membranhülle der Mitochondrien und verankert sie dort. Sie hat auch den Mechanismus untersucht, mit dem diese Signal-Anker in der Zelle hergestellt werden. Störungen in der Produktion der Signal-Anker Proteine hat schwerwiegende Konsequenzen für die Zelle. Mitochondrien beziehungsweise deren Funktion werden mit einigen Krankheitsbildern in Verbindung gebracht, so zum Beispiel Krankheiten des Gehirns, dessen Nervenzellen eine sehr große Zahl von Mitochondrien enthalten, wobei eine Verminderung oder Fehlfunktion zum Absterben betroffener Nervenzellen führen kann und dann letztendlich zu Demenz. Desgleichen gilt für Muskelzellen, deren Beeinträchtigung dann zu einer verminderten Muskelfunktion führen."

Dr. Sören Kirchgäßner, Jahrgang 1990, hat 2022 seine Promotion an der Universität Tübingen zum Thema Lysin-Acetylierung abgeschlossen und forscht seitdem am Interfakultären Institut für Biochemie. Im Rahmen seiner Doktorarbeit hat Dr. Kirchgäßner eine synthetische Aminosäure entwickelt, die Acetyllysin nachahmt, aber nicht von endogenen Deacetylasen gespalten werden kann. Diese neue Aminosäure, ihre Synthese und mögliche Anwendungen wurden mit Unterstützung der Technologietransferstelle der Universität Tübingen erfolgreich patentiert. In der Erläuterung für die Preisvergabe heißt es: "Sören Kirchgäßner arbeitet an einem Mechanismus, der das Ablesen und Durchstreichen von Kodierungen beschreibt, die nicht wie üblich in der DNA kodiert sind, sondern hier in Proteinen verschlüsselt werden. In seiner Doktorarbeit hat er speziell die Veränderung der Aminosäure Lysin benutzt und hat eine synthetische nichtnatürliche Aminosäure hergestellt. Diese nichtnatürliche Aminosäure kann von der Zelle in ihre eigenen Proteine eingebaut, dann allerdings nicht von den zellulären Enzymen verändert werden. Seine Forschung leistet einen wertvollen Beitrag zum Arbeitsgebiet der Transkriptionsbiologie. Zelluläre Proteine, mit den Kürzeln BRD oder BET bezeichnet, erkennen, 'lesen' die Veränderung der Aminosäure Lysin und sind in der Lage, zelluläre Funktionen grundlegend zu verändern. BRD- oder BET-Proteine sind unter anderem mit der krebsartigen Veränderung der Zelle in Verbindung gebracht worden. Diese als Transkriptionsfaktoren bezeichneten BRD- und BET-Proteine spielen auch bei viralen Infektionen eine Rolle und wurden weiterhin in Studien von Mäusen mit Lern- und Erinnerungs-Defiziten in Verbindung gebracht."

Das Career Forum in Life Sciences findet am 13. Oktober von 9:00 bis 13:00 Uhr 2023 statt.